بررسی میزان بیان و محلولیت پپتید Teriparatide در فیوژن با Ssp DnaB mini-intein

Expression and solubility of Teriparatide peptide in fusion of Ssp DnaB mini-intein in E. coli


چاپ صفحه
پژوهان
صفحه نخست سامانه
نویسندگان
نویسندگان
اطلاعات تفضیلی
اطلاعات تفضیلی
دانلود مقاله
دانلود مقاله
دانشگاه علوم پزشکی تبریز
دانشگاه علوم پزشکی تبریز

نویسندگان: زهرا رشیدی قلم خان , صفر فرج نیا , عفت علیزاده

عنوان کنگره / همایش: پنجمین کنفرانس علوم پروتئینی و پپتیدی ایران , Iran (Islamic Republic) , تهران , 2024

اطلاعات کلی مقاله
hide/show

نویسنده ثبت کننده مقاله صفر فرج نیا
مرحله جاری مقاله تایید نهایی
دانشکده/مرکز مربوطه مرکز تحقیقات کاربردی دارویی
کد مقاله 87327
عنوان فارسی مقاله بررسی میزان بیان و محلولیت پپتید Teriparatide در فیوژن با Ssp DnaB mini-intein
عنوان لاتین مقاله Expression and solubility of Teriparatide peptide in fusion of Ssp DnaB mini-intein in E. coli
نوع ارائه پوستر
عنوان کنگره / همایش پنجمین کنفرانس علوم پروتئینی و پپتیدی ایران
نوع کنگره / همایش ملی
کشور محل برگزاری کنگره/ همایش Iran (Islamic Republic)
شهر محل برگزاری کنگره/ همایش تهران
سال انتشار/ ارائه شمسی 1403
سال انتشار/ارائه میلادی 2024
تاریخ شمسی شروع و خاتمه کنگره/همایش 1403/02/19 الی 1403/02/20
آدرس لینک مقاله/ همایش در شبکه اینترنت https://pps5.ut.ac.ir/
آدرس علمی (Affiliation) نویسنده متقاضی Drug Applied Research Center, Tabriz University of Medical sciences, Tabriz, Iran

نویسندگان
hide/show

نویسنده نفر چندم مقاله
زهرا رشیدی قلم خاناول
صفر فرج نیادوم
عفت علیزادهسوم

اطلاعات تفضیلی
hide/show

عنوان متن
خلاصه مقالهOsteoporosis is a common disease in the world, which is prevalent especially in aging societies. Teriparatide is a synthetic peptide amino acids 1-34 of the N-terminal of human parathyroid hormone (PTH) and approved by FDA in 2002 for treatment of osteoporosis. Ssp DnaB mini-intein with 154 amino acids is a protein which has self-splicing property. It acts as a fusion tag/fusion partner for expression of peptides and proteins in biological tools. Bioseparation technique is mediated by self-splicing inteins has become an excellent tool for affinity tag-based protein purification techniques and an alternative to conventional splicing by site-specific endoproteases. In this study the effects of Ssp DnaB mini-intein on expression and solubility of Teriparatde peptide during expression in E. coli was evaluated. The fusion of Ssp DnaB mini-intein and Teriparatide encoding sequences was achieved through the PCR technique. The fusion gene was then cloned in pET28a plasmid containing a N-terminal Histidin-tag. Subsequently the construct was introduced into E. coli BL21 strain through the process of transformation. The E. coli cells was then grown in Luria Broth (LB) medium supplemented with kanamycin antibiotic to produce the desired recombinant protein. Upon completing the solubilization process of the protein, the intein and peptide are separated under certain conditions (pH, temperature) and purified, resulting in the successful production of the desired peptide. The finding of this study revealed the potential of Ssp DnaB mini-intein in preparation of Teriparatide in E. coli which is more economical and easier way.
کلمات کلیدیTeriparatide, Ssp DnaB mini-intein, Expression, E. coli

لینک دانلود مقاله
hide/show

نام فایل تاریخ درج فایل اندازه فایل دانلود
Expression and solubility of Teriparatide peptide in fusion of Ssp DnaB mini (1) (1).docx1404/01/2413092دانلود
govahii.jpg1404/01/241264783دانلود
Poster_Template_PPS5 (0).pptx1404/02/073393374دانلود