مطالعه مکانیسم مولکولی و ترمودینامیکی برهم کنش رزوواستاتین با آلبومین سرم انسانی با استفادع از پلاسمون رزونانس سطحی

Molecular mechanism and thermodynamic study of Rosuvastatin interaction with human serum albumin using a surface plasmon resonance method combined with a multi-spectroscopic, and molecular modeling approach


چاپ صفحه
پژوهان
صفحه نخست سامانه
چکیده مقاله
چکیده مقاله
نویسندگان
نویسندگان
دانلود مقاله
دانلود مقاله
دانشگاه علوم پزشکی تبریز
دانشگاه علوم پزشکی تبریز

نویسندگان: سمیه سلطانی , شیدا افخم , جلال حنائی , سمیرا شفیعی

کلمات کلیدی: RosuvastatinHSASpectroscopySPRMolecular dockingWarfarin drug-drug interaction

نشریه: 11009 , 2022 , 168 , 2022

اطلاعات کلی مقاله
hide/show

نویسنده ثبت کننده مقاله سمیه سلطانی
مرحله جاری مقاله تایید نهایی
دانشکده/مرکز مربوطه مرکز تحقیقات آنالیز دارویی
کد مقاله 77631
عنوان فارسی مقاله مطالعه مکانیسم مولکولی و ترمودینامیکی برهم کنش رزوواستاتین با آلبومین سرم انسانی با استفادع از پلاسمون رزونانس سطحی
عنوان لاتین مقاله Molecular mechanism and thermodynamic study of Rosuvastatin interaction with human serum albumin using a surface plasmon resonance method combined with a multi-spectroscopic, and molecular modeling approach
ناشر 6
آیا مقاله از طرح تحقیقاتی و یا منتورشیپ استخراج شده است؟ خیر
عنوان نشریه (خارج از لیست فوق)
نوع مقاله Original Article
نحوه ایندکس شدن مقاله ایندکس شده سطح یک – ISI - Web of Science
آدرس لینک مقاله/ همایش در شبکه اینترنت

خلاصه مقاله
hide/show

Rosuvastatin (ROS) is an anti-cholesterol drug belonging to statin drugs. A multi-spectroscopic approach combined with a molecular modeling technique was used to assess ROS association with human serum albumin (HSA). Besides, an HSA immobilized surface plasmon resonance (SPR) chip was used to obtain kinetic parameters (ka, kd, and KD). Fluorescence quenching titrations revealed that ROS interacts with HSA via a dynamic, exothermic, enthalpy-driven mechanism. Hydrogen bonds and van der Waals interactions as the most prevalent bonding forces contribute to ROS-HSA complex formation. ROS binding to HSA alters HSA conformation. The SPR results indicated that ROS and HSA have a strong interaction possessing an equilibrium constant (KD) of 1.55 × 10− 8 M at 298 K. A competitive analysis of site markers showed that ROS has a higher tendency to bind to the warfarin binding site (site IIA), which may explain why warfarin has a higher anticoagulant effect in ROS users. FRET analysis indicated that non-radiation energy transfer occurred between ROS and HSA. According to molecular docking studies, ROS prefers binding sites IB and IIA while the ROS-HSA complex stabilizes due to the hydrogen bond and π-π interaction. The presence of hydrogen-bond donors and acceptors, as well as aromatic ROS moieties, facilitates such interactions.

نویسندگان
hide/show

نویسنده نفر چندم مقاله
سمیه سلطانیششم
شیدا افخماول
جلال حنائیدوم
سمیرا شفیعیپنجم

لینک دانلود مقاله
hide/show

نام فایل تاریخ درج فایل اندازه فایل دانلود
rozovastatin.pdf1400/09/2510607755دانلود