Characterization of Novel Fragment Antibodies Against TNF-alpha Isolated Using Phage Display Technique

Characterization of Novel Fragment Antibodies Against TNF-alpha Isolated Using Phage Display Technique


چاپ صفحه
پژوهان
صفحه نخست سامانه
چکیده مقاله
چکیده مقاله
نویسندگان
نویسندگان
دانلود مقاله
دانلود مقاله
دانشگاه علوم پزشکی تبریز
دانشگاه علوم پزشکی تبریز

نویسندگان: علی اکبر علیزاده , مریم حمزه میوه رود , مهدی شریفی , ثمین محمدی , سمیرا پورتقی انوریان , سیاوش دستمالچی , الناز حداد , نازنین حداد

کلمات کلیدی: TNF-α; Domain antibodies; Recombinant protein production; Molecular docking; Phage display

نشریه: 55269 , 2 , 18 , 2019

اطلاعات کلی مقاله
hide/show

نویسنده ثبت کننده مقاله سیاوش دستمالچی
مرحله جاری مقاله تایید نهایی
دانشکده/مرکز مربوطه مرکز تحقیقات بیوتکنولوژی(زیست فناوری)
کد مقاله 68815
عنوان فارسی مقاله Characterization of Novel Fragment Antibodies Against TNF-alpha Isolated Using Phage Display Technique
عنوان لاتین مقاله Characterization of Novel Fragment Antibodies Against TNF-alpha Isolated Using Phage Display Technique
ناشر 8
آیا مقاله از طرح تحقیقاتی و یا منتورشیپ استخراج شده است؟ خیر
عنوان نشریه (خارج از لیست فوق)
نوع مقاله Original Article
نحوه ایندکس شدن مقاله ایندکس شده سطح یک – ISI - Web of Science
آدرس لینک مقاله/ همایش در شبکه اینترنت

خلاصه مقاله
hide/show

Tumor necrosis factor alpha (TNF-α) is an inflammatory cytokine which plays crucial roles in pathogenesis of inflammatory diseases. The current study aimed to investigate the binding abilities of I44 and I49 domain antibodies to TNF-α. The dAbs were expressed in bacterial expression system and purified by affinity chromatography using Ni-sepharose column. The expression and purity of the proteins were evaluated using western blotting and SDS-PAGE techniques, respectively. ELISA experiment showed that I44 and I49 dAbs bind to TNF-α with the binding constants (Kd) of 5.18 ± 1.41 and 2.42 ± 0.55 µM, respectively. The inhibitory effect of dAbs on TNF-α biological effect was determined in MTT assay in which I44 and I49 prevented TNF-α cell cytotoxicity with IC50 values of 6.61 and 3.64 µM, respectively. The identified anti-TNF-α dAbs could bind to and inhibit TNF-α activity. The dAbs activities can be attributed to their ability to establish hydrogen bonds as well as hydrophobic contacts with TNF-α. The results of the current study can pave the way for further structural studies in order to introduce new more potent anti-TNF-α antibodies.

نویسندگان
hide/show

نویسنده نفر چندم مقاله
علی اکبر علیزادهاول
مریم حمزه میوه روداول
مهدی شریفیپنجم
ثمین محمدیششم
سمیرا پورتقی انوریانهفتم
سیاوش دستمالچیهشتم
الناز حدادسوم
نازنین حدادچهارم

لینک دانلود مقاله
hide/show

نام فایل تاریخ درج فایل اندازه فایل دانلود
IJPR_Volume 18_Issue 2_Pages 759-771.pdf1398/06/171618963دانلود