تثبیت کووالانسی تریپسین بر روی دندریمرهای جدید پلی آمیدو آمینی با انتهای آلدهیدی

Covalent Immobilization of Trypsin on a Novel Aldehyde-Terminated PAMAM Dendrimer


چاپ صفحه
پژوهان
صفحه نخست سامانه
چکیده مقاله
چکیده مقاله
نویسندگان
نویسندگان
دانلود مقاله
دانلود مقاله
دانشگاه علوم پزشکی تبریز
دانشگاه علوم پزشکی تبریز

نویسندگان: علی اصغر حمیدی , محمدرضا رشیدی شاهگلی , داود عسگری , ایوب آقانژاد , سودابه داوران

کلمات کلیدی: Immobilization, Trypsin, Synthesis, PAMAM dendrimer, Aldehyde terminated dendrimers

نشریه: 4150 , 7 , 33 , 2012

اطلاعات کلی مقاله
hide/show

نویسنده ثبت کننده مقاله علی اصغر حمیدی
مرحله جاری مقاله تایید نهایی
دانشکده/مرکز مربوطه مرکز تحقیقات کاربردی دارویی
کد مقاله 68132
عنوان فارسی مقاله تثبیت کووالانسی تریپسین بر روی دندریمرهای جدید پلی آمیدو آمینی با انتهای آلدهیدی
عنوان لاتین مقاله Covalent Immobilization of Trypsin on a Novel Aldehyde-Terminated PAMAM Dendrimer
ناشر
آیا مقاله از طرح تحقیقاتی و یا منتورشیپ استخراج شده است؟
عنوان نشریه (خارج از لیست فوق) Bull. Korean Chem. Soc.
نوع مقاله Original Article
نحوه ایندکس شدن مقاله ایندکس شده سطح یک – ISI - Web of Science
آدرس لینک مقاله/ همایش در شبکه اینترنت

خلاصه مقاله
hide/show

Dendrimers are a novel class of nonlinear polymers and due to their extensive applications in different fields, called versatile polymers. Polyamidoamine (PAMAM) dendrimers are one of the most important dendrimers that have many applications in nanobiotechnology and industry. Generally aldehyde terminated dendrimers are prepared by activation of amine terminated dendrimers by glutaraldehyde which has two problems, toxicity and possibility of crosslink formation. In this study, novel aldehyde-terminated PAMAM dendrimer was prepared and used for covalent immobilization of trypsin by the aim of finding a special reagent which can prevent crosslinking and deactivation of the enzyme. For this purpose aminoacetaldehydedimethylacetal (AADA) was used as spacer group between aldehyde-terminated PAMAM and trypsin. The findings of this study showed that the immobilization of trypsin not only resulted higher optimal temperature, but also increased the thermal stability of the immobilized enzyme in comparison to the free enzyme.

نویسندگان
hide/show

نویسنده نفر چندم مقاله
علی اصغر حمیدیاول
محمدرضا رشیدی شاهگلیدوم
داود عسگریسوم
ایوب آقانژادچهارم
سودابه داورانپنجم

لینک دانلود مقاله
hide/show

نام فایل تاریخ درج فایل اندازه فایل دانلود
Bull. Korean Chem. Soc.pdf1398/05/07279623دانلود