Prediction of rotational orientation of transmembrane helical segments of integral membrane proteins using new environment-based propensities for amino acids derived from structural analyses

Prediction of rotational orientation of transmembrane helical segments of integral membrane proteins using new environment-based propensities for amino acids derived from structural analyses


چاپ صفحه
پژوهان
صفحه نخست سامانه
چکیده مقاله
چکیده مقاله
نویسندگان
نویسندگان
دانلود مقاله
دانلود مقاله
دانشگاه علوم پزشکی تبریز
دانشگاه علوم پزشکی تبریز

نویسندگان: سیاوش دستمالچی

کلمات کلیدی: lipid propensity; membrane proteins; molecular modeling; transmembrane helix

نشریه: 11722 , 10 , 274 , 2007

اطلاعات کلی مقاله
hide/show

نویسنده ثبت کننده مقاله سیاوش دستمالچی
مرحله جاری مقاله تایید نهایی
دانشکده/مرکز مربوطه مرکز تحقیقات بیوتکنولوژی(زیست فناوری)
کد مقاله 59391
عنوان فارسی مقاله Prediction of rotational orientation of transmembrane helical segments of integral membrane proteins using new environment-based propensities for amino acids derived from structural analyses
عنوان لاتین مقاله Prediction of rotational orientation of transmembrane helical segments of integral membrane proteins using new environment-based propensities for amino acids derived from structural analyses
ناشر 4
آیا مقاله از طرح تحقیقاتی و یا منتورشیپ استخراج شده است؟ بلی
عنوان نشریه (خارج از لیست فوق)
نوع مقاله Original Article
نحوه ایندکس شدن مقاله ایندکس شده سطح یک – ISI - Web of Science
آدرس لینک مقاله/ همایش در شبکه اینترنت http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1742-4658.2007.05800.x/epdf

خلاصه مقاله
hide/show

a-Helical integral-membrane proteins (IMPs) play a key role in many biological processes, such as signal transduction, and are targets for >50% of current therapeutic drugs. In contrast to their significant abundance and biological importance, they comprise <1% of structurally solved proteins. In the absence of experimental evidence, molecular modeling of IMP structures is an alternative for providing structural information and aiding further experimental design. In the current work, we propose two new amino acid lipid-facing propensity scales derived from the structural analysis of a nonredundant set of water-soluble proteins. The new scales, p and d, perform as well or better than published scales (Carugo’s hydrophobicity and kPROT scales) in predicting the lipid-facing side of helical segments of a set of structurally solved IMPs, thus indicating (a) that the folding properties of water-soluble proteins and IMPs are similar, and (b) that the new scales will prove useful in modeling the transmembrane segments of IMPs.

نویسندگان
hide/show

نویسنده نفر چندم مقاله
سیاوش دستمالچیاول

لینک دانلود مقاله
hide/show

نام فایل تاریخ درج فایل اندازه فایل دانلود
50.pdf1395/08/27243255دانلود