Cloning and Expression of Recombinant Human Endostatin in Periplasm of Escherichia coli Expression System

Cloning and Expression of Recombinant Human Endostatin in Periplasm of Escherichia coli Expression System


چاپ صفحه
پژوهان
صفحه نخست سامانه
چکیده مقاله
چکیده مقاله
نویسندگان
نویسندگان
دانلود مقاله
دانلود مقاله
دانشگاه علوم پزشکی تبریز
دانشگاه علوم پزشکی تبریز

نویسندگان: نصرت اله ضرغامی , محمد پورحسن مقدم , جلال عبدالعلیزاده , پوران کریمی

کلمات کلیدی: Angiogenesis  Endostatin  Signal peptide  E. coli  Gene expression  Periplasm

نشریه: 951 , 2 , 6 , 2016

اطلاعات کلی مقاله
hide/show

نویسنده ثبت کننده مقاله نصرت اله ضرغامی
مرحله جاری مقاله تایید نهایی
دانشکده/مرکز مربوطه مرکز تحقیقات سل و بیماری های ریوی
کد مقاله 59142
عنوان فارسی مقاله Cloning and Expression of Recombinant Human Endostatin in Periplasm of Escherichia coli Expression System
عنوان لاتین مقاله Cloning and Expression of Recombinant Human Endostatin in Periplasm of Escherichia coli Expression System
ناشر 6
آیا مقاله از طرح تحقیقاتی و یا منتورشیپ استخراج شده است؟ بلی
عنوان نشریه (خارج از لیست فوق)
نوع مقاله Original Article
نحوه ایندکس شدن مقاله ایندکس شده سطح سه – Scopus
آدرس لینک مقاله/ همایش در شبکه اینترنت http://apps.webofknowledge.com/full_record.do?product=WOS&search_mode=GeneralSearch&qid=6&SID=U2fv2uWYMPhuMT5JSne&page=1&doc=1

خلاصه مقاله
hide/show

Purpose: Recombinant human endostatin (rhEs) is an angiogenesis inhibitor which is used as a specific drug in the treatment of non-small-cell lung cancer. In the current research, we developed an efficient method for expressing soluble form of the rhEs protein in the periplasmic space of Escherichia coli via fusing with pelB signal peptide. Methods: The human endostatin (hEs) gene was amplified using synthetic (hEs) gene as a template; then, cloned and expressed under T7 lac promoter. IPTG was used as an inducer for rhEs expression. Next, the osmotic shock was used to extraction of protein from the periplasmic space. The presence of rhEs in the periplasmic space was approved by SDSPAGE and Western blotting. Results: The results show the applicability of pelB fusion protein system usage for secreting rhEs in the periplasm of E. coli in the laboratory scale. The rhEs represents approximately 35 % (0.83mg/l) of the total cell protein. Conclusion: The present study apparently is the first report of codon-optimized rhEs expression as a fusion with pelB signal peptide. The results presented the successful secretion of soluble rhEs to the periplasmic space.

نویسندگان
hide/show

نویسنده نفر چندم مقاله
نصرت اله ضرغامیششم
محمد پورحسن مقدمسوم
جلال عبدالعلیزادهچهارم
پوران کریمیپنجم

لینک دانلود مقاله
hide/show

نام فایل تاریخ درج فایل اندازه فایل دانلود
Cloning and expression of recombinant human endostatin in periplasm of Escherichia coli expression system.pdf1395/08/06832525دانلود
Cloning and expression of recombinant human endostatin in periplasm of Escherichia coli expression system.pdf1395/08/06832525دانلود