برهمکنش گلوتاتیون با البومین سرم گاوی: اسپکترسکوپی و داکینگ مولکولی

Interaction of glutathione with bovine serum albumin: Spectroscopy and molecular docking


چاپ صفحه
پژوهان
صفحه نخست سامانه
چکیده مقاله
چکیده مقاله
نویسندگان
نویسندگان
دانلود مقاله
دانلود مقاله
دانشگاه علوم پزشکی تبریز
دانشگاه علوم پزشکی تبریز

نویسندگان: علی جهانبان اسفهلان , وحید پناهی آذر

کلمات کلیدی: Bovine serum albumin (BSA) Fluorescence Glutathione Interaction Molecular docking Protein

نشریه: 12030 , 202 , - , 2016

اطلاعات کلی مقاله
hide/show

نویسنده ثبت کننده مقاله علی جهانبان اسفهلان
مرحله جاری مقاله تایید نهایی
دانشکده/مرکز مربوطه مرکز تحقیقات بیوتکنولوژی(زیست فناوری)
کد مقاله 59054
عنوان فارسی مقاله برهمکنش گلوتاتیون با البومین سرم گاوی: اسپکترسکوپی و داکینگ مولکولی
عنوان لاتین مقاله Interaction of glutathione with bovine serum albumin: Spectroscopy and molecular docking
ناشر 2
آیا مقاله از طرح تحقیقاتی و یا منتورشیپ استخراج شده است؟ بلی
عنوان نشریه (خارج از لیست فوق)
نوع مقاله Original Article
نحوه ایندکس شدن مقاله ایندکس شده سطح یک – ISI - Web of Science
آدرس لینک مقاله/ همایش در شبکه اینترنت http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0308814616301741

خلاصه مقاله
hide/show

This study aims to investigate the interaction between glutathione and bovine serum albumin (BSA) using ultraviolet–visible (UV–vis) absorption, fluorescence spectroscopies under simulated physiological conditions (pH 7.4) and molecular docking methods. The results of fluorescence spectroscopy indicated that the fluorescence intensity of BSA was decreased considerably upon the addition of glutathione through a static quenching mechanism. The fluorescence quenching obtained was related to the formation of BSA–glutathione complex. The values of KSV, Ka and Kb for the glutathione and BSA interaction were in the order of 105. The thermodynamic parameters including enthalpy change (DH), entropy change (DS) and also Gibb’s free energy (DG) were determined using Van’t Hoff equation. These values showed that hydrogen bonding and van der Waals forces were the main interactions in the binding of glutathione to BSA and the stabilization of the complex. Also, the interaction of glutathione and BSA was spontaneous. The effects of glutathione on the BSA conformation were determined using UV–vis spectroscopy. Moreover, glutathione was docked in BSA using ArgusLab as a molecular docking program. It was recognized that glutathione binds within the sub-domain IIA pocket in domain II of BSA.

نویسندگان
hide/show

نویسنده نفر چندم مقاله
علی جهانبان اسفهلاناول
وحید پناهی آذردوم

لینک دانلود مقاله
hide/show

نام فایل تاریخ درج فایل اندازه فایل دانلود
Interaction of glutathione with bovine serum albumin Spectroscopy.pdf1395/07/28998914دانلود
Interaction of glutathione with bovine serum albumin Spectroscopy.pdf1395/07/28998914دانلود